Aspectos generales
Responsable
Métodos de evaluación
| Método |
Cantidad |
Porcentaje |
| Análisis y Discusión de ejemplos de cada metodologia |
1 |
30% |
| examenes |
2 |
40% |
| Presentación y discusion de experimentos |
10 |
30% |
Integrantes
| Integrante |
Rol |
Horas |
Actividad complementaria |
| GÓMEZ GÓMEZ ISABEL |
Responsable |
28.00 |
|
| PACHECO GUILLEN SABINO |
Profesor invitado (MDCBQ) |
8.00 |
|
| ADAM CAMPOS |
Profesor invitado (Externo) |
4.00 |
|
| ANGEL ENRIQUE PELAÉZ-AGUILAR (TUTOR RESPONSABLE) |
Profesor invitado (Externo) |
8.00 |
|
| FERNANDO ZÚÑIGA-NAVARRETE |
Profesor invitado (Externo) |
4.00 |
|
| NATHALY ALEXANDRE DO NASCIMENTO |
Profesor invitado (Externo) |
4.00 |
|
| NINA PASTOR |
Profesor invitado (Externo) |
4.00 |
|
| RICARDO A. GRANDE |
Profesor invitado (Externo) |
4.00 |
|
Introducción
Las proteínas se sintetizan a partir de las secuencias de bases de los genes, pero los genes y las proteínas no tienen una correspondencia uno a uno. Hay muchos más tipos de proteínas que cantidad de genes. Esto se debe a que el empalme, el procesamiento, la modificación y la formación de complejos proteicos aumentan la diversidad proteica. Las proteínas pueden funcionar como moléculas independientes o interactuar con otras proteínas para formar complejos funcionales. La formación de complejos proteicos aumenta los tipos de unidades funcionales presentes y conduce a una mayor diversidad proteica. Las posibles combinaciones de proteínas que forman complejos son enormes. Sin embargo, la información sobre qué tipos de complejos proteicos se pueden formar fisiológicamente no se puede determinar directamente a partir de la información genómica. Por lo tanto, es necesario investigar experimentalmente qué combinaciones forman realmente complejos proteicos.
La identificación y caracterización de interacciones entre proteínas es un tema clave en la investigación en ciencias de la vida; en los últimos años se han desarrollado todo un espectro de métodos, basados en principios biofísicos, bioquímicos o genéticos, para detectar la relevancia temporal, espacial y funcional de las interacciones proteína-proteína en diversos grados de afinidad y especificidad. Además, también es importante examinar detalles, como la afinidad y las propiedades cinéticas de las interacciones proteína-proteína, para comprender los complicados procesos biológicos en los que participan.
Objetivos
Revisar y discutir las generalidades de diferentes métodos experimentales que se pueden utilizar para caracterizar interacciones proteína-proteína, destacando los principios, las fortalezas y las limitaciones, y los desarrollos recientes de cada tipo de método.
Introducir herramientas bioinformáticas utilizadas para predecir y analizar interacciones proteína-proteína, permitiendo una integración con datos experimentales.
Explorar y discutir estudios de casos que ejemplifican cómo estas técnicas han sido utilizadas para resolver preguntas biológicas clave.
Temario
Modulo I. Conceptos generales:
Introducción (Dr. Sabino Pacheco)
Expresión y Purificación (Dra. Isabel Gómez)
Cuantificación y expresión de anticuerpos (Dra. Isabel Gómez)
Modulo II. Métodos Bioquímicos
Técnicas desnaturalizares (Far-western; Cross-linking; western-blot) (Dra. Isabel Gómez)
Técnicas no desnaturalizares (ELISA, Pull-down, Inmunoprecipitación) (Dra. Isabel Gómez)
Modelado Molecular (Dra. Nina Pastor)
Modulo III. Métodos Biofísicos
Calorimetría (Dr. Angel E. Peláez-Aguilar)
SPR, Microtermoforesis (Dra. Isabel Gómez)
Fluorescencia (FRET) (Dr. Angel E. Peláez-Aguilar)
Fluorescencia (BiFC (Dra Nathaly Alexandre do Nascimento)
Cryo-microscopia y/o SAXS (Dr. Adam Campos)
Espectrometría de Masas (Dr. Fernando Zúñiga Navarrete)
Modulo IV. Métodos Genéticos
Phage Display (Dra. Isabel Gómez)
2-Híbridos (Dra. Isabel Gómez)
Transcriptoma (Dr. Ricardo Grande)
Conclusiones, Presentaciones de los alumnos.
Descargables
