Aspectos generales
Responsable
Métodos de evaluación
| Método |
Cantidad |
Porcentaje |
| Ejercicios y tareas |
12 |
30% |
| Exámenes parciales |
6 |
70% |
Integrantes
| Integrante |
Rol |
Horas |
Actividad complementaria |
| RODRIGUEZ ZAVALA JOSE SALUD |
Responsable |
16.00 |
|
| MARÍN HERNÁNDEZ ÁLVARO |
Profesor invitado (MDCBQ) |
16.00 |
|
| SAAVEDRA LIRA EMMA CECILIA |
Profesor invitado (MDCBQ) |
4.00 |
|
| JASSO CHÀVEZ RICARDO |
Profesor invitado (MDCBQ) |
16.00 |
|
| JAVIER ALEJANDRO BELMONT DIAZ |
Profesor invitado (Externo) |
12.00 |
|
Introducción
Las enzimas son catalizadores sumamente versátiles y delicados, su eficiencia depende de múltiples factores como la temperatura, el pH, la fuerza iónica, la estructura tridimensional, etc. Las aplicaciones de las enzimas son muy amplias, por ejemplo, en el diseño de fármacos, en la biosíntesis de moléculas de interés comercial, en la biorremediación, entre otras. Por lo tanto, es de suma importancia que los estudiantes de posgrado adquieran las bases de la cinética enzmática y sean capaces de aplicar ese conocimiento en sus proyectos de investigación.
Objetivos
Objetivo general:
El objetivo del curso es que el alumno logre comprender las bases teóricas de la cinética enzimática y pueda aplicar estos conocimientos a un proyecto de investigación.
Objetivos específicos:
- Deducción de ecuaciones de velocidad a partir de esquemas cinéticos
- Aplicación de métodos analíticos en ensayos enzimáticos
- Manejo e interpretación de datos experimentales
- Ajustes computacionales de datos cinéticos
- Cálculo de parámetros cinéticos
Temario
Unidad 1 Introducción a la cinética enzimática
1.1 Principios de cinética química
1.2 Enzimas como catalizadores
1.3 Cinética enzimática: Deducción de la ecuación de Michaelis-Menten por equilibrio rápido y por estado estacionario.
1.4 Significado de Vm, Km, Ks, kcat y kcat/Km
1.5 Métodos de linearización de la ecuación de Michaelis-Menten.
1.5.1 Lineweaver-Burk Reciprocal Plot.
1.5.2 The Hanes-Woolf Plot.
1.5.3 The Woolf-Augustinsson-Hofstee Plot.
1.5.4 The Eadie-Scatchard Plot.
1.5.5 Cornish-Bowden Plot.
1.5.6 Dixon plot.
1.6 Métodos experimentales para evaluar la actividad enzimática: cinéticas continuas (métodos directos y ensayos acoplados) y de punto final
1.7 Consideraciones al determinar la velocidad de una enzima.
1.8. Introducción al software Origin 8
1.8.1. Edición de ecuaciones de velocidad
1.8.2. Ajustes no lineales
Duración 12 horas; Días 29 de enero y 5 de febrero. Dr. Ricardo Jasso Chávez
Unidad 2 Inhibición enzimática simple
2.1 Inhibición competitiva
2.1.1. Esquema cinético
2.1.2. Deducción de la ecuación de velocidad
2.1.3. Linearización y cálculo de constantes cinéticas
2.1.4. Edición de la ecuación en Origin 8
2.2 Inhibición incompetitiva
2.2.1. Esquema cinético
2.2.2. Deducción de la ecuación de velocidad
2.2.3. Linearización y cálculo de constantes cinéticas
2.2.4. Edición de la ecuación en Origin 8
2.3 Inhibición mixta
2.3.1. Esquema cinético
2.3.2. Deducción de la ecuación de velocidad
2.3.3. Linearización y cálculo de constantes cinéticas
2.3.4. Edición de la ecuación en Origin 8
2.4 Inhibición por sustrato
2.4.1. Esquema cinético
2.4.2. Deducción de la ecuación de velocidad
2.4.3. Linearización y cálculo de constantes cinéticas
2.4.4. Edición de la ecuación en Origin 8
Duración 12 horas; Días 12,19 y 26 de febreo. Dr. Álvaro Marín Hernández
Unidad 3 Inhibición parcial y activación
3.1 Inhibidores parciales / Activador no esencial
3.1.1. Esquema cinético
3.1.2. Deducción de la ecuación de velocidad
3.1.3. Linearización y cálculo de constantes cinéticas
3.1.4. Edición de la ecuación en Origin 8
3.2 Activación esencial: características y tipos.
3.2.1. Esquema cinético
3.2.2. Deducción de la ecuación de velocidad
3.2.3. Linearización y cálculo de constantes cinéticas
3.2.4. Edición de la ecuación en Origin 8
Duración 12 horas; Días 5, 12 y 19 de marzo. Dr. José Salud Rodríguez Zavala
Unidad 4. Mecanismos de reacción de enzimas bisustrato.
4.1 Mecanismo al azar
4.1.1. Esquema cinético
4.1.2. Deducción de la ecuación de velocidad
4.1.3. Linearización y cálculo de constantes cinéticas
4.1.4. Edición de la ecuación en Origin 8
4.2 Mecanismo ordenado4.2.1. Esquema cinético
4.2.2. Deducción de la ecuación de velocidad
4.2.3. Linearización y cálculo de constantes cinéticas
4.2.4. Edición de la ecuación en Origin 8
4.3 Mecanismo ping-pong
4.3.1. Esquema cinético
4.3.2. Deducción de las ecuaciones cinéticas de las enzimas en estado estacionario por el método King-Altman
4.3.3. Introducción al software W-Referass para la deducción de ecuaciones cinéticas
4.3.3. Linearización y cálculo de constantes cinéticas
4.3.4. Edición de la ecuación en Origin 8 y ajustes globales
Duración 6 horas; Días 26 de marzo, 2 de abril. Dr. Javier Alejandro Belmont Díaz
Unidad 5 Enzimas alostéricas
5.1 Características y propiedades.
5.3. Modelo secuencial simple Adair-Pauling
5.2 Ecuación de Hill.
Duración 6 horas; Días 2 y 9 de abril. Dr. Javier Alejandro Belmont Díaz
Unidad 6 Efecto de condiciones de entorno sobre la cinética de las enzimas.
6.1 Influencia del pH sobre los parámetros cinéticos. Determinación del pKa de aminoácidos que participan en la catálisis.
6.2 Efecto de la temperatura. Diagrama de Arrhenius. Estabilidad térmica de las enzimas.
Duración 4 horas; 23 de abril. Dr. Ricardo Jasso Chávez
Unidad 7 Aplicación de la cinética enzimática
7.1 Análisis cinético de la regulación de la glucólisis en Arqueas metanogénicas. Día 30 de abril. Dr. Ricardo Jasso Chávez
7.2. Modelado cinético del metabolismo central de la glucosa. Día 7 de mayo. Dr. Alvaro Marín Hernández
7.3 Aldehído deshidrogensas estructura y función. Día 14 de mayo. Dr. José Salud Rodríguez Zavala
7.4. Análisis de control metabólico. Día 21 de mayo. Dra. Emma Saavedra Lira
Duración 16 horas
Total de horas teóricas
64 horas
Descargables
