Contacto
Campos de conocimiento
Biología Molecular y Celular de Microorganismos, Plantas y Animales
Bioquímica
Líneas de investigación
La autoincompatibilidad (AI) se define como la incapacidad de una planta fértil hermafrodita de producir cigotos después de la autopolinización, promoviendo así la generación y el mantenimiento de la diversidad genética dentro de una especie. La respuesta de AI es un proceso que permite el reconocimiento y la discriminación del polen propio del que no lo es, seguido de la inhibición selectiva del desarrollo del tubo polínico propio. Este sistema de reconocimiento del polen se encuentra genéticamente controlado por el locus multialélico S, el cual es el que determina la especificidad en la polinización tanto en la parte masculina (polen) como en la femenina (pistilo).
En especies con AI gametofítica, pertenecientes a las familias Solanaceae, Plantaginaceae y Rosaceae, el locus S en el pistilo expresa una glicoproteína extracelular con actividad de ribonucleasa, llamada S-RNasa; mientras que en el polen expresa a una proteína con caja F, denominada SLF [6].
Estudiando el sistema de AI gametofítico de Nicotiana alata, tratando de identificar distintos factores involucrados en el sistema, se encontró a una tiorredoxina tipo h (Trx h), denominada NaTrxh. Esta Trx interacciona específicamente y reduce in vitro a la S RNasa. De manera interesante, tanto a nivel de mRNA como a nivel de proteína, el gen NaTrxh se expresa más en los estilos de especies autoincompatibles (AI) que de autocompatibles (AC), lo que sugiere que es un gen involucrado en el rechazo del polen alelo S específico.
El trabajo de Juárez-Díaz et al. (J. Biol. Chem. 2016) fue el primero en reportar que una Trx h se secreta al espacio extracelular no sólo del tejido de transmisión estilar de N. alata (colocalizando con la S-RNasa), sino que también lo hace al expresarse de manera transitoria en células de hoja de Nicotiana benthamiana y de Arabidopsis thaliana. Esta característica particular de una Trx vegetal provocó el interés y posterior análisis de la proteína generando diferentes mutantes para así explicar su localización subcelular.
La NaTrxh pertenece al subgrupo 2 de las Trx h. Las Trx dentro de este subgrupo contienen extensiones no conservadas hacia su extremo amino y/o carboxilo. En el reporte recientemente publicado en BMC Plant Biology, se encontró que dentro de la extensión del amino terminal de la NaTrxh, entre los residuos Ala-17 y Pro-27, se localiza el motivo responsable de su secreción, al cual se le denominó dominio Nβ. Tanto la posición de este dominio dentro de la estructura primaria, como su carácter hidrofílico, indican que es un péptido señal poco ortodoxo, sugiriendo que la secreción de la NaTrxh podría seguir una vía no clásica, es decir, independiente a la vía del retículo endoplásmico y el aparato de Golgi (RE/Golgi).
Los resultados publicados en el trabajo de Ávila-Castañeda et al. (2014) indican que la NaTrxh utiliza los elementos de la vía clásica de secreción, es decir, el RE, el aparato de Golgi y vesículas. Sin embargo, no se realizó un análisis que permitiera la identificación del mecanismo por el cual el dominio Nβ es reconocido por los factores necesarios para que siga la vía RE/Golgi de secreción. Tampoco se sabe si la NaTrxh se secreta de una manera clásica o si utiliza los elementos de esta vía de una manera distinta a la que se conoce. De aquí se deriva el objetivo del proyecto que recientemente fue aprobado para su apoyo por parte tanto del CONACYT como de DGAPA-PAPIIT, que es la generación de las herramientas genéticas que permitan posteriormente la identificación de estos elementos por medio del uso de un sistema genético simple, como lo es el de Saccharomyces cerevisiae.
Los resultados que se obtengan no sólo contribuirán al conocimiento sobre el mecanismo de secreción de la NaTrxh y, por lo tanto, al de proteínas con péptidos señal no ortodoxos, sino también abrirán las puertas para que en un futuro se proceda a identificar los factores involucrados en la secreción en S. cerevisiae y, a largo plazo, encontrarlos en un sistema más complejo, como lo es el vegetal, aportando enormemente al conocimiento sobre el tráfico celular de proteínas cuya secreción es la no convencional, tema poco explorado en plantas.
Publicaciones
• Zaragoza-Gómez, A., E. García-Caffarel, Y. Cruz-Zamora, J. González, V. H. Anaya-Muñoz, F. Cruz-García y J. A. Juárez-Díaz. 2023. The N motif of NaTrxh directs secretion as an endoplasmic reticulum transit peptide and variations might result in different cellular targeting. PLoS One 18: e0287087. – (ISSSN: 1932-6203; DOI: 10.1371/journal.pone.0287087)
• Fernánez-Silva, A., A. L. Juárez-Vázquez, L. González-Segura, J. A. Juárez-Díaz y R. A. Muñoz-Clares. 2023. The uncharacterized Pseudomonas aeruginosa PA4189 is a novel and efficient aminoacetaldehyde dehydrogenase. Biochemical J. 480: 259-281. – (ISSN en línea: 1470-8728; ISSN impreso: 0125-6012; DOI: 10.1042/BCJ20220567)
• Trejo-Fregoso, R., I. Rodríguez, A. Ávila, J. A. Juárez-Díaz, R. Rodríguez-Sotres, E. Martínez-Barajas y P. Coello. 2022. Phosphorylation of S11 in PHR1 negatively controls its transcriptional activity. Physiol. Plant. 174: e13831. – (ISSN: 1399-3054; DOI: 10.1111/ppl.13831)
• Nájera-Torres, E., L. A. Bernal-Gracida, A. González-Solís, M. Schulte-Sasse, C. Castañón-Suárez, J. A. Juárez-Díaz, Y. Cruz-Zamora, S. Vázquez-Santana, M. Figueroa y F. Cruz-García. 2022. Proteolytic activities and profiles used as traits to select Mexican barley cultivars for beer production. J. Food Biochem. 46: e14094. (ISSN en línea: 1745-4514; ISSN impreso: 0145-8884; DOI: 10.1111/jfbc.14094)
• Cardona-Cardona, Y. V., I. Regla, J. A. Juárez-Díaz, J. Carrillo-Campos, M. López-Ortiz, A. Aguilera-Cruz, C. Mújica-Jiménez y R. A. Muñoz-Clares. 2022. The critical role of the aldehyde dehydrogenase PauC in spermine, spermidine, and diaminopropane toxicity in Pseudomonas aeruginosa: its possible use as a drug target. FEBS J. 289: 2685-2705. – (PMID: 34767295; DOI: 10.1111/febs.16277)
• Cornejo-Ríos, K., M. del P. Osorno-Suárez, S. Hernández-León, M. I. Reyes-Santamaría, J. A. Juárez-Díaz, V. H. Pérez-España, A. Peláez-Acero, A. Madariaga-Navarrete y M. Saucedo-García. 2021. Impact of Trichoderma asperellum on chilling and drought stress in tomato (Solanum lycopersicum). Horticulturae 7: 385. – (EISSN 2311-7524; DOI: 10.3390/horticulturae7100385)
• Juárez-Díaz, J. A., Y. Cruz-Zamora y F. Cruz-García. 2021. Self-incompatibility in S-RNase-based systems: are there differences in the pollen rejection mechanisms among species? Mod. Concepts Dev. Agron. 8: 803-807. – (ISSN 2637-7659; DOI: 10.31031/MCDA.2021.08.000684)
• Torres-Rodríguez, M. D., L. González-Segura, R. Rodríguez-Sotres, J. A. Juárez-Díaz, Y. Cruz-Zamora y F. Cruz-García. 2020. High resolution crystal of NaTrxh from Nicotiana alata and its interaction with the S-RNase. J. Struct. Biol. 212. – (ISSN en línea: 1095-8657; ISSN impreso: 1047-8477; DOI: 10.1016/j.jsb.2020.107578)
• Muñoz-Clares, R. A., L. González-Segura, J. A. Juárez-Díaz y C. Mújica-Jiménez. 2020. Structural and biochemical evidence of the glucose 6-phosphate-allosteric site of maize C4-phosphoenolpyruvate carboxylase: its importance in the overall enzyme kinetics. Biochem. J. 477: 2095-2114. – (ISSN 0264-6021; EISSN: 1470-8728; DOI: 10.1042/BCJ20200304)
• Torres-Rodríguez, M. D., Y. Cruz-Zamora, J. A. Juárez-Díaz, B. Mooney, B. A. McClure y F. Cruz-García. 2020. NaTrxh is an essential protein rejection in Nicotiana by increasing S-RNase activity. Plant J. 103: 1304-1317. – (ISSN en línea: 1365-313X; ISSN impreso: 0960-7412; DOI: 10.1111/tpj.14802)
• Cruz-Zamora, Y., E. Nájera-Torres, R. Noriega-Navarro, M. D. Torres-Rodríguez, L. A. Bernal-Gracida, J. García-Valdés, J. A. Juárez-Díaz y F. Cruz-García. 2020. NaStEP, an essential protein for self-incompatibility in Nicotiana, performs a dual activity as a proteinase inhibitor and as a voltage-dependent channel blocker. Plant Physiol. Biochem. 151: 352-361. – (ISSN 0981-9428; DOI: 10.1016/j.plaphy.2020.03.052)
